Un estudio reconstruye versiones ancestrales de lactoferricina de hasta unos 160 millones de años y muestra actividad frente a varias bacterias en laboratorio. Es una pista para diseñar antimicrobianos, no un tratamiento probado.
Un estudio reconstruye versiones ancestrales de lactoferricina de hasta unos 160 millones de años y muestra actividad frente a varias bacterias en laboratorio. Es una pista para diseñar antimicrobianos, no un tratamiento probado. En la práctica: Investigadores han reconstruido secuencias ancestrales de lactoferrina de mamíferos de hasta unos 160 millones de años para estudiar cómo apareció y evolucionó un péptido antimicrobiano incrustado en esa proteína.
Una proteína muy común en mamíferos conserva dentro de su secuencia una especie de arma antimicrobiana que empezó a tomar forma alrededor del origen de la lactoferrina, hace aproximadamente 160 millones de años.
Un estudio publicado en PLOS Biology reconstruyó versiones ancestrales de la lactoferrina y de su dominio lactoferricina para seguir paso a paso cómo evolucionó esa función.
La lactoferrina es una proteína que une hierro y está presente, entre otros lugares, en leche, lágrimas y gránulos de células inmunitarias. Una región de su extremo N-terminal puede liberarse como lactoferricina, un péptido capaz de dañar membranas microbianas.
Los investigadores utilizaron reconstrucción de secuencias ancestrales a partir de genes actuales y sintetizaron péptidos correspondientes a varios nodos de la evolución mamífera.
Después los probaron frente a Pseudomonas aeruginosa, Escherichia coli, Staphylococcus aureus y Streptococcus agalactiae. Las versiones ancestrales mostraron actividad variable y algunas redujeron el crecimiento bacteriano de manera marcada.
El análisis apunta a una acumulación de aminoácidos con carga positiva e hidrofóbicos que favoreció la interacción con las membranas bacterianas.
La comparación entre ancestros y especies actuales muestra, sin embargo, una historia más compleja que una mejora continua: algunas versiones antiguas fueron más potentes que la lactoferricina humana moderna frente a determinados microorganismos.
El interés aplicado está en comprender qué combinaciones moleculares aumentan la actividad antimicrobiana y cómo las bacterias podrían responder a ellas.
Eso no convierte los péptidos ancestrales en nuevos antibióticos listos para uso clínico. El trabajo es una demostración de evolución funcional y una posible fuente de ideas para diseñar futuras moléculas.
Investigadores han reconstruido secuencias ancestrales de lactoferrina de mamíferos de hasta unos 160 millones de años para estudiar cómo apareció y evolucionó un péptido antimicrobiano incrustado en esa proteína.
Los péptidos sintetizados a partir de esas reconstrucciones mostraron actividad frente a bacterias como Pseudomonas aeruginosa, Escherichia coli, Staphylococcus aureus y Streptococcus agalactiae en ensayos de laboratorio.
El trabajo identifica cambios evolutivos en carga y composición del dominio lactoferricina que aumentaron su capacidad para alterar membranas bacterianas.
Fuentes: PLOS Biology — evolución de un péptido antimicrobiano dentro de la lactoferrinaUniversity of Oregon / ScienceDaily — difusión del estudio sobre proteínas antimicrobianas ancestrales
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